Pepsine-enzymfunctie

Inhoudsopgave:

Anonim

Pepsine is een enzym - specifiek, het is een proteolytisch enzym, wat betekent dat het eiwitten helpt verteren. Cellen in de maag scheiden pepsine af om u te helpen het eiwit dat u in voedsel consumeert te verteren. Gespecialiseerde cellen in de darm absorberen vervolgens de verteringsproducten van het eiwit in de bloedbaan en uw cellen nemen ze vanaf daar op.

Een glimlachend paar dat op een restaurantterras eet. Credit: monkeybusinessimages / iStock / Getty Images

Pepsin Chemistry

Enzymen, zoals pepsine, zijn biologische katalysatoren. Dit betekent dat het chemische stoffen zijn die reacties in het lichaam sneller laten verlopen dan anders het geval zou zijn, maar ze worden zelf niet geconsumeerd in de reactie. Specifiek helpt pepsine je om eiwitten te verteren. Het wordt uitgescheiden door gespecialiseerde cellen in de maagwand, hoofdcellen genoemd, legt Dr. Lauralee Sherwood uit in haar boek 'Human Physiology'. Pepsine zelf is een eiwit, maar in tegenstelling tot de eiwitten die je eet en verteren, heeft pepsine biologische activiteit in de maag.

Eiwitstructuur

Technisch gezien zou je geen pepsine nodig hebben om het eiwit dat je eet te verteren. Eiwitten bestaan ​​uit kleine bouwsteenmoleculen die aminozuren worden genoemd, legt Drs uit. Reginald Garrett en Charles Grisham in hun boek "Biochemistry." De bindingen tussen aminozuren - peptidebindingen genoemd - breken wanneer ze worden blootgesteld aan water en zuur. Omdat uw maagsappen voornamelijk uit water bestaan ​​en de maag zuur afscheidt, hebt u alle ingrediënten die u nodig hebt om eiwitten te verteren. Bij afwezigheid van pepsine zou deze reactie echter zeer traag zijn.

Pepsine-vorming

Een van de uitdagingen van het lichaam bij het produceren van pepsine, is voorkomen dat het de cellen vertert waar het wordt gemaakt. Cellen bestaan ​​voornamelijk uit eiwitten, wat betekent dat als een cel pepsine produceert, het risico bestaat dat deze wordt verteerd door de pepsine. Als zodanig produceren je hoofdcellen pepsine in een inactieve voorloper, pepsinogeen genoemd, verklaren Drs. Garrett en Grisham. Het pepsinogeen wordt geactiveerd zodra het de maag bereikt, dus het is niet schadelijk voor de cellen die het produceren.

Milieu

Alle biologische enzymen, inclusief pepsine, werken het beste in een smal bereik van temperatuur en zuurgraad. Enzymen die worden blootgesteld aan omgevingen buiten hun voorkeurstemperatuur of zuurgraad - ook wel pH genoemd - werken niet. De meeste lichaamsenzymen werken het beste bij lichaamstemperatuur en neutrale pH, maar omdat pepsine in de maag functioneert, is het door de cellen ontworpen om het beste te werken bij een zeer lage of zure pH, legt Drs uit. Mary Campbell en Shawn Farrell in hun boek "Biochemistry."

Typen obligaties

In werkelijkheid kan pepsine niet alle bindingen in een eiwitmolecuul verbreken. Er zijn veel verschillende soorten aminozuren die aan elkaar zijn gebonden om een ​​eiwit te maken, en pepsine is gespecialiseerd in het verbreken van bindingen tussen zeer grote aminozuren. Andere proteolytische enzymen, waaronder chymotrypsine en trypsine, werken op de bindingen tussen andere soorten aminozuren. Samen breken pepsine en de andere proteolytische enzymen de eiwitten die je eet in hun samenstellende aminozuren.

Is dit een noodgeval?

Als u ernstige medische symptomen ervaart, zoek dan onmiddellijk een noodbehandeling.

Pepsine-enzymfunctie