Aminozuren zijn de bouwstenen voor de eiwitten, enzymen, hormonen en neurotransmitters die je lichaam produceert. Alle aminozuren delen een algemene structuur die bestaat uit vier groepen moleculen: een centrale alfa-koolstof met een waterstofatoom, een aminegroep, een carboxylgroep en een zijketen. Je lichaam heeft 20 verschillende soorten aminozuren die identiek zijn, behalve hun zijketens, die verschillen in hun affiniteit voor water, lading en moleculaire samenstelling.
Algemene aminozuurstructuur
Aminozuren bevatten een waterstofatoom; een positief geladen aminegroep, die één stikstof en drie waterstofatomen bevat; en een negatief geladen carboxylgroep, die één koolstofatoom en twee zuurstofatomen bevat. Deze moleculen zijn samen met de variabele zijketengroep gekoppeld aan de centrale alfa-koolstof. De positieve lading van de aminegroep wordt aangetrokken door de negatief geladen carboxylgroep van andere aminozuren. De koppeling van verschillende van deze aminozuren vormt de ruggengraat van een aminozuurketen. Deze keten vouwt en interageert met de zijketens van andere aminozuursketels om een driedimensionaal eiwit te vormen.
Hydrofobe aminozuren
Een zijketen die een lange reeks koolstofatomen en waterstofatomen bevat, zal water afstoten en bindingen vormen met andere waterafstotende of hydrofobe zijketens. Deze cluster van hydrofobe aminozuren creëert een stabiele, fysiek duurzame eiwitstructuur die niet oplost in water. Collageen, een structureel eiwit in weefsels, waaronder uw huid, pezen en ligamenten, heeft een relatief groot aandeel hydrofobe aminozuren. Omgekeerd hebben eiwitten die in contact komen met water, zoals het hemoglobine in je bloed, een relatief hoog aandeel hydrofiele of wateraantrekkende aminozuren.
Aminozuurlading
De zijketens van sommige aminozuren hebben een positieve of negatieve lading, wat helpt bij het vormen van een sterke interactie met tegengesteld geladen moleculen. Een bindingsplaats voor ATP, een negatief geladen molecuul, kan bijvoorbeeld veel positief geladen aminozuren bevatten om een sterke binding aan het eiwit te vergemakkelijken. De elektrische lading van deze aminozuren maakt ze ook in water oplosbaar, wat essentieel kan zijn voor een goede werking. Mensen met bijvoorbeeld sikkelcelanemie hebben een mutatie waarbij een van hun hemoglobine-eiwitketens een ongeladen aminozuur heeft in plaats van een negatief geladen aminozuur. Dit vervormt de vorm van het eiwit en de rode bloedcel kan zich niet binden en zuurstof transporteren.
Aminozuren met zwavel
Cysteïne en methionine zijn de twee aminozuren met zwavel in hun zijketens. Het zwavelmolecuul van een cysteïne kan binden aan het zwavelmolecuul van een andere cysteïne, waardoor een sterke binding ontstaat die hydrofoob is en helpt de structurele integriteit van het eiwit te behouden. Keratine, het belangrijkste structurele eiwit in je haar en nagels, bevat veel cysteïne-aminozuren. Hoewel het zwavelmolecuul in methionine niet in staat is zich te binden aan andere zwavelverbindingen, helpt het de overdracht van moleculen in metabole processen, waaronder eiwitafbraak en koolhydraatmetabolisme, te vergemakkelijken.
